Naukowcy z Zakładu Biofizyki Molekularnej Wydziału Biochemii, Biofizyki i Biotechnologii (WBBiB) oraz grupy Maxa Plancka Małopolskiego Centrum Biotechnologii (MCB) Uniwersytetu Jagiellońskiego przeprowadzili wspólny projekt badawczy, którego celem było poznanie procesów fotosyntetycznych na poziomie atomowym. Wyniki badań zostały opublikowane na łamach czasopisma ?Science Advances?.
Zespołom badawczym kierowanym przez prof. dra hab. Artura Osyczkę i dra hab. Sebastiana Glatta ? laureatów programów TEAM i TEAM TECH Core Facility FNP ? udało się uzyskać wysokorozdzielcze struktury cryo-EM kompleksu białkowego cytochrom b6f, jednego z kluczowych białek fotosyntezy. Białko to pełni funkcję nośnika elektronu między plastochinolem a plastocyjaniną, łącząc inne ważne kompleksy białkowe ? fotosystemy ? w funkcjonalną całość.
Pierwsza ze struktur (o rozdzielczości 2,7 ?) pokazuje, w jaki sposób plastocyjanina przyłącza się do dimerycznego kompleksu, aby efektywnie odebrać elektron w trakcie reakcji katalitycznej. Co ciekawe, struktura pokazuje tylko jedną plastocjaninę przyłączoną do dimeru. Druga struktura (o wyjątkowo wysokiej rozdzielczości 2,1 ?) identyfikuje szereg cząsteczek plastochinonu ułożonych w sposób sugerujący istnienie specyficznego kanału umożliwiającego przepływ cząsteczek tego związku przez centrum katalityczne. Zarówno wejście jak i wyjście tego kanału znajduje się w osobnych rejonach białka, co wskazuje na możliwość jednokierunkowego przepływu cząsteczek chinonu zachodzącego w płaszczyźnie równoległej do powierzchni błony, w czasie którego dochodzi do reakcji katalitycznej. Byłby to całkowicie nowy sposób oddziaływania białka z substratem, różniący się od dotychczas postulowanego modelu, w którym chinon opuszcza centrum katalityczne po reakcji, wycofując się tym samym kanałem, którym uprzednio wszedł do centrum. Struktura uwidoczniła również, że cytochrom b6f specyficznie oddziałuje z fosfoproteiną TSP9 ? białkiem biorącym udział w regulacji procesu fotosyntezy w tylakoidach, ale dotąd nie rozważanym jako potencjalny partner cytochrom b6f.
Dr hab. Marcin Sarewicz, pierwszy autor pracy, wyjaśnia: ?Odkrycie tego oddziaływania rzuca nowe światło na temat sposobu, w jaki może dochodzić do regulacji procesu fotosyntezy na poziomie cytochromu b6f z udziałem TSP9?.
Prof. Artur Osyczka podsumowuje: ?Nowe informacje, jakich dostarczyły opublikowane struktury, przyczynią się do głębszego zrozumienia molekularnych podstaw wydajności energetycznej fotosyntezy, stając się jednocześnie podstawą dalszych badań spektroskopowych?.
Dr hab. Sebastian Glatt dodaje: ?Szczególnie dlatego, że struktura o rozdzielczości 2,1? jest obecnie najdokładniejszym modelem cytochromu b6f uzyskanym dla roślin wyższych. Także ze względu na wyjątkowo wysoką rozdzielczość struktury dostarczą modeli do dokonywania obliczeń kwantowo-mechanicznych celem dalszego zrozumienia fizyko-chemicznych podstaw kluczowych reakcji fotosyntezy katalizowanych przez cytochrom b6f?.
Próbki białkowe zostały wyizolowane i scharakteryzowane biochemicznie na WBBiB. Próbki do analizy strukturalnej zostały przygotowane w Laboratorium Biologii Strukturalnej, a dane strukturalne zostały zebrane przy użyciu mikroskopu elektronowego Titan Krios G3i w Narodowym Centrum Promieniowania Synchrotronowego SOLARIS.
Projekt był finansowany z Funduszy Europejskich z programu Inteligentny Rozwój (POIR) ze środków przyznanych przez Fundację na rzecz Nauki Polskiej w ramach programów TEAM (kierowany przez prof. A. Osyczkę) i TEAM TECH Core Facility (kierowany przez dra hab. S. Glatta).
Więcej informacji:
