Badacze odkryli nową taktykę, jaką posługują się bakterie w walce o dostęp do składników odżywczych. Odkrycie może w przyszłości pozwolić na opracowanie nowych środków przeciwbakteryjnych. Wyniki badań zostały opublikowane na łamach czasopisma naukowego Science Advances, które poświęciło im także okładkę. Prace były współfinansowane przez Fundację na rzecz Nauki Polskiej w ramach programu TEAM* realizowanego ze środków Programu Operacyjnego Inteligenty Rozwój (POIR).
Bakterie toczą ze sobą nieustanną wojnę o dostęp do składników odżywczych. Żeby zyskać przewagę w tej walce, produkują związki antybakteryjne, które namierzają i zabijają ich konkurentów. Różne gatunki bakterii, w tym te żyjące wewnątrz nas, mogą walczyć ze sobą o ograniczone zasoby przy pomocy najróżniejszych taktyk. W laboratoriach kierowanych przez laureata programu TEAM, prof. Jonathana Heddle’a z Małopolskiego Centrum Biotechnologii Uniwersytetu Jagiellońskiego w Krakowie oraz dra Konstantinosa Beisa z Research Complex at Harwell i Imperial College London badacze odkryli mechanizm jednej z takich taktyk.
Praca zespołu skupiła się na białku SbmA. W niektórych bakteriach białko to działa jak aktywna brama przez wewnętrzną błonę komórkową, która strzeże wejścia do wnętrza komórki. Bakterie używają białka SbmA do „wsysania” potrzebnych im peptydów do wnętrza komórki, gdzie mogą być one wykorzystane do produkcji niezbędnych białek. Jednak może to też być pięta achillesowa: inne bakterie mogą „przechwycić” białko SbmA, dostarczając mu toksycznych peptydów. Jeśli białko SbmA te trucizny wessie, komórka umiera. Podejście to podstępnie wyzyskuje fakt, że białko SbmA wydaje się być zdolne do wsysania szerokiej gamy peptydów, ale nigdy dokładnie nie wiedzieliśmy w jaki sposób to robi.
W celu uzyskania bardziej szczegółowych informacji na temat działania białka SbmA, zespół w skład którego wchodzą główni autorzy Dmitry Ghilarov, Satomi Inaba-Inoue i Piotr Stępień, określił strukturę białka SbmA za pomocą mikroskopii krioelektronowej w polskim Narodowym Centrum Promieniowania Synchrotronowego SOLARIS i brytyjskim Narodowym Centrum Obrazowania Elektronowego eBIC (Diamond Light Source).
Wyniki ujawniły nieznany wcześniej typ struktury przyjmowanej przez białka, która łączy cechy transporterów napędzanych ATP i tych napędzanych protonami, którą odkrywcy nazwali SLiPT („SbmA-like peptide transporters”).
[Obrazek przedstawia widok odkrytej struktury białka SbmA jako złotą rzeźbę zainspirowaną pracami Jeffa Koonsa zamrożoną w bloku lodu tak, jak w trakcie pomiarów mikroskopii krioelektronowej.]
Autorstwo zdjęcia: Alina Kurokhtina
Przeczytaj także:
– o projekcie prof. J. Heddle’a realizowanym w ramach grantu TEAM
*Program TEAM jest realizowany przez Fundację na rzecz Nauki Polskiej ze środków UE pochodzących z Europejskiego Funduszu Rozwoju Regionalnego w ramach Programu Operacyjnego Inteligentny Rozwój, oś IV: Zwiększenie potencjału naukowo-badawczego, Działanie 4.4 Zwiększanie potencjału kadrowego sektora B+R.
